Reagentless Oxidative Folding of Disulfide‐Rich Peptides Catalyzed by an Intramolecular Diselenide

氧化折叠 二硒醚 分子内力 二硫键 半胱氨酸 化学 折叠(DSP实现) 桥接(联网) 催化作用 氧化磷酸化 蛋白质二硫键异构酶 蛋白质折叠 组合化学 立体化学 有机化学 生物化学 硒 计算机科学 电气工程 工程类 酶 计算机网络
作者
Andrew M. Steiner,Kenneth J. Woycechowsky,Baldomero M. Olivera,Grzegorz W. Bulaj
出处
期刊:Angewandte Chemie [Wiley]
卷期号:51 (23): 5580-5584 被引量:46
标识
DOI:10.1002/anie.201200062
摘要

Building bridges: In cysteine-rich peptides, diselenides can be used as a proxy for disulfide bridges as the energetic preference for SeSe bonds over mixed SeS bonds simplifies folding (see picture). An intramolecular diselenide bond efficiently catalyzes the oxidative folding of selenopeptide analogues of conotoxins, and serves as a reagentless method to accelerate formation of various native disulfide bridging patterns.
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