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The impact of IDR phosphorylation on the RNA binding profiles of proteins

同色 生物 磷酸化 核糖核酸 细胞生物学 RNA结合蛋白 计算生物学 蛋白质磷酸化 生物化学 基因 蛋白激酶A 蛋白质亚单位
作者
Miha Modic,Maksimiljan Adamek,Jernej Ule
出处
期刊:Trends in Genetics [Elsevier BV]
卷期号:40 (7): 580-586 被引量:8
标识
DOI:10.1016/j.tig.2024.04.004
摘要

Due to their capacity to mediate repetitive protein interactions, intrinsically disordered regions (IDRs) are crucial for the formation of various types of protein–RNA complexes. The functions of IDRs are strongly modulated by post-translational modifications (PTMs). Phosphorylation is the most common and well-studied modification of IDRs, which can alter homomeric or heteromeric interactions of proteins and impact their ability to phase separate. Moreover, phosphorylation can influence the RNA-binding properties of proteins, and recent studies demonstrated its selective impact on the global profiles of protein–RNA binding and regulation. These findings highlight the need for further integrative approaches to understand how signalling remodels protein–RNA networks in cells.
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