Structural Characteristics of Short Peptides in Solution

计算生物学 化学 业务 生物
作者
Satoshi Ohtake,Yoshiko Kita,R. W. Payne,Mark C. Manning,Tsutomu Arakawa
出处
期刊:Protein and Peptide Letters [Bentham Science Publishers]
卷期号:20 (12): 1308-1323 被引量:16
标识
DOI:10.2174/092986652012131112121417
摘要

Short peptides are important biopharmaceuticals as agonistic or antagonistic ligands, aggregation inhibitors, and vaccines, as well as in many other applications. They behave differently from globular proteins in solution. Many short peptides are unstructured and tend to aggregate and undergo structural transition in response to changes in solvent environment, including pH, temperature, ionic strength, presence of organic solvents or surfactants, and exposure to lipid membranes. Such structural transitions are often associated with fibril or β-amyloid formation. These structural characteristics of short peptides have drastic impact on their function, immunogenicity, and storage stability.
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