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The postfusion structure of baculovirus gp64 supports a unified view of viral fusion machines

生物 水泡性口炎病毒 病毒进入 脂质双层融合 融合蛋白 细胞生物学 糖蛋白 病毒包膜 疱疹病毒糖蛋白B 病毒学 病毒蛋白 病毒 病毒复制 基因 遗传学 分子生物学 重组DNA
作者
Jan Kadlec,Silvia Loureiro,Nicola G. A. Abrescia,David I. Stuart,Ian M. Jones
出处
期刊:Nature Structural & Molecular Biology [Springer Nature]
卷期号:15 (10): 1024-1030 被引量:191
标识
DOI:10.1038/nsmb.1484
摘要

Viral fusion proteins mediate the merger of host and viral membranes during cell entry for all enveloped viruses. Baculovirus glycoprotein gp64 (gp64) is unusual in promoting entry into both insect and mammalian cells and is distinct from established class I and class II fusion proteins. We report the crystal structure of its postfusion form, which explains a number of gp64's biological properties including its cellular promiscuity, identifies the fusion peptides and shows it to be the third representative of a new class (III) of fusion proteins with unexpected structural homology with vesicular stomatitis virus G and herpes simplex virus type 1 gB proteins. We show that domains of class III proteins have counterparts in both class I and II proteins, suggesting that all these viral fusion machines are structurally more related than previously thought.
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