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Structural basis of coreceptor recognition by HIV-1 envelope spike

第41页 病毒进入 病毒包膜 脂质双层融合 变构调节 趋化因子受体 糖蛋白 三聚体 生物物理学 细胞生物学 化学 跨膜蛋白 趋化因子受体CCR5 生物 受体 病毒学 病毒复制 病毒 生物化学 趋化因子 表位 抗体 遗传学 有机化学 二聚体
作者
Md Munan Shaik,Hanqin Peng,Jianming Lü,Sophia Rits‐Volloch,Chen Xu,Maofu Liao,Bing Chen
出处
期刊:Nature [Springer Nature]
卷期号:565 (7739): 318-323 被引量:161
标识
DOI:10.1038/s41586-018-0804-9
摘要

HIV-1 envelope glycoprotein (Env), which consists of trimeric (gp160)3 cleaved to (gp120 and gp41)3, interacts with the primary receptor CD4 and a coreceptor (such as chemokine receptor CCR5) to fuse viral and target-cell membranes. The gp120-coreceptor interaction has previously been proposed as the most crucial trigger for unleashing the fusogenic potential of gp41. Here we report a cryo-electron microscopy structure of a full-length gp120 in complex with soluble CD4 and unmodified human CCR5, at 3.9 Å resolution. The V3 loop of gp120 inserts into the chemokine-binding pocket formed by seven transmembrane helices of CCR5, and the N terminus of CCR5 contacts the CD4-induced bridging sheet of gp120. CCR5 induces no obvious allosteric changes in gp120 that can propagate to gp41; it does bring the Env trimer close to the target membrane. The N terminus of gp120, which is gripped by gp41 in the pre-fusion or CD4-bound Env, flips back in the CCR5-bound conformation and may irreversibly destabilize gp41 to initiate fusion. The coreceptor probably functions by stabilizing and anchoring the CD4-induced conformation of Env near the cell membrane. These results advance our understanding of HIV-1 entry into host cells and may guide the development of vaccines and therapeutic agents.
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