Cloning, Heterologous Expression, and Characterization of a Neutral Uricase from Arthrobacter sp. CSAJ-16 in Cangshan Mountain

节杆菌 尿酸氧化酶 异源表达 生物化学 尿酸 高尿酸血症 拉伤 生物 异源的 痛风 化学 基因 重组DNA 解剖
作者
Xiaohong Yan,Wei Hu,Yazhi Zhu,Qingqing Liu,Shuai Wang,Hongyan Liu,Dan Zhu,Zhibao Lv,Linhua Li,Yi-Rui Yin
出处
期刊:Polish Journal of Microbiology [Exeley Inc]
卷期号:72 (3): 277-283
标识
DOI:10.33073/pjm-2023-027
摘要

Uricase (or Urate oxidase), a key enzyme involved in purine metabolism, is commonly used in treating conditions such as gout, hyperuricemia, and tumor lysis syndrome. In this study, a uricase-producing strain (named CSAJ-16) was isolated from the soil sample of Cangshan Mountain, Yunnan Province, China. This strain was identified as Arthrobacter sp. CSAJ-16. Based on the gene sequence alignment, the uricase gene (named aruox) of Arthrobacter sp. CSAJ-16 was amplified and heterologously expressed. The recombinant uricase (ArUOX) was about 32 kDa. The optimal pH and temperature of ArUOX were pH 7 and 20°C, respectively. The ArUOX remained above 50% relative activity after incubation at 37°C for 100 min or at pH 6.0-8.6 for 24 h. Moreover, metal ions such as K+, Mg2+, Ca2+, Ba2+ and Pb2+ can significantly enhance the activity of ArUOX (> 200%). These enzymatic properties indicate that ArUOX has potential applications in pharmaceutical enzymes and uric acid detection kits.
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