Ribosomal stalk-captured CARF-RelE ribonuclease inhibits translation following CRISPR signaling

清脆的 核糖核酸酶 翻译(生物学) 核糖体 核糖体RNA 效应器 细胞生物学 信使核糖核酸 核糖核酸 生物 核糖体蛋白 化学 生物化学 基因
作者
Irmantas Mogila,Giedrė Tamulaitienė,Konstanty Keda,Albertas Timinskas,Audronė Rukšėnaitė,Giedrius Sasnauskas,Česlovas Venclovas,Virginijus Šikšnys,Gintautas Tamulaitis
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:382 (6674): 1036-1041 被引量:15
标识
DOI:10.1126/science.adj2107
摘要

Prokaryotic type III CRISPR-Cas antiviral systems employ cyclic oligoadenylate (cAn) signaling to activate a diverse range of auxiliary proteins that reinforce the CRISPR-Cas defense. Here we characterize a class of cAn-dependent effector proteins named CRISPR-Cas-associated messenger RNA (mRNA) interferase 1 (Cami1) consisting of a CRISPR-associated Rossmann fold sensor domain fused to winged helix-turn-helix and a RelE-family mRNA interferase domain. Upon activation by cyclic tetra-adenylate (cA4), Cami1 cleaves mRNA exposed at the ribosomal A-site thereby depleting mRNA and leading to cell growth arrest. The structures of apo-Cami1 and the ribosome-bound Cami1-cA4 complex delineate the conformational changes that lead to Cami1 activation and the mechanism of Cami1 binding to a bacterial ribosome, revealing unexpected parallels with eukaryotic ribosome-inactivating proteins.
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