AMPK-Mediated Regulation of Lipid Metabolism by Phosphorylation

安普克 磷酸化 脂质代谢 蛋白激酶A AMP活化蛋白激酶 脂解 细胞生物学 异三聚体G蛋白 蛋白质磷酸化 激酶 分解代谢 化学 合成代谢 信号转导 生物化学 生物 新陈代谢 G蛋白 脂肪组织
作者
Qi Wang,Shudong Liu,Aihua Zhai,Bai Zhang,Guizhen Tian
出处
期刊:Biological & Pharmaceutical Bulletin [Pharmaceutical Society of Japan]
卷期号:41 (7): 985-993 被引量:190
标识
DOI:10.1248/bpb.b17-00724
摘要

AMP-activated protein kinase (AMPK) is a metabolic sensor in mammals that is activated when ATP levels in the cell decrease. AMPK is a heterotrimeric protein that comprises 3 subunits, each of which has multiple phosphorylation sites that play critical roles in the regulation of either anabolism or catabolism by directly phosphorylating proteins or modulating gene transcription in multiple pathways, such as synthesis, oxidation and lipolysis of lipid. Research focused on the phosphorylation sites that are involved in lipid metabolism will lead to a better recognition of the role of AMPK in therapeutics for several common diseases. In this review, close attention is paid to the recent research on the structure, and multisite phosphorylation of AMPK subunits, as well as AMPK regulation of lipid metabolism via phosphorylation of related molecules.

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