The structural basis of the activation of Ras by Sos

核苷酸 鸟嘌呤 鸟嘌呤核苷酸交换因子 核糖 结合位点 GTP' 螺旋(腹足类) 立体化学 化学 结晶学 GTP酶 生物物理学 生物化学 生物 基因 生态学 蜗牛
作者
P. Ann Boriack‐Sjodin,S.M. Margarit,Dafna Bar‐Sagi,John Kuriyan
出处
期刊:Nature [Nature Portfolio]
卷期号:394 (6691): 337-343 被引量:777
标识
DOI:10.1038/28548
摘要

The crystal structure of human H-Ras complexed with the Ras guanine-nucleotide-exchange-factor region of the Son of sevenless (Sos) protein has been determined at 2.8 A resolution. The normally tight interaction of nucleotides with Ras is disrupted by Sos in two ways. First, the insertion into Ras of an α-helix from Sos results in the displacement of the Switch 1 region of Ras, opening up the nucleotide-binding site. Second, side chains presented by this helix and by a distorted conformation of the Switch 2 region of Ras alter the chemical environment of the binding site for the phosphate groups of the nucleotide and the associated magnesium ion, so that their binding is no longer favoured. Sos does not impede the binding sites for the base and the ribose of GTP or GDP, so the Ras–Sos complex adopts a structure that allows nucleotide release and rebinding.
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