Structure of SARS Coronavirus Spike Receptor-Binding Domain Complexed with Receptor

冠状病毒 穗蛋白 受体 蛋白质结构 2019年冠状病毒病(COVID-19) 氨基末端 结合位点 生物 血浆蛋白结合 严重急性呼吸综合征冠状病毒2型(SARS-CoV-2) 病毒学 细胞生物学 生物物理学 化学 肽序列 生物化学 医学 传染病(医学专业) 基因 病理 疾病
作者
Fang Li,Wenhui Li,Michael Farzan,Stephen C. Harrison
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:309 (5742): 1864-1868 被引量:2196
标识
DOI:10.1126/science.1116480
摘要

The spike protein (S) of SARS coronavirus (SARS-CoV) attaches the virus to its cellular receptor, angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2). A defined receptor-binding domain (RBD) on S mediates this interaction. The crystal structure at 2.9 angstrom resolution of the RBD bound with the peptidase domain of human ACE2 shows that the RBD presents a gently concave surface, which cradles the N-terminal lobe of the peptidase. The atomic details at the interface between the two proteins clarify the importance of residue changes that facilitate efficient cross-species infection and human-to-human transmission. The structure of the RBD suggests ways to make truncated disulfide-stabilized RBD variants for use in the design of coronavirus vaccines.
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