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Engineered acetaldehyde dehydrogenase for the efficient degradation of acetaldehyde

乙醛 醛脱氢酶 化学 醇脱氢酶 饱和突变 生物化学 乙醇 生物催化 高通量筛选 组合化学 突变体 反应机理 催化作用 基因
作者
Zheng Peng,Ran Wang,Xiaofeng Xia,Juan Zhang
出处
期刊:Journal of Environmental Management [Elsevier]
卷期号:331: 117258-117258
标识
DOI:10.1016/j.jenvman.2023.117258
摘要

Acetaldehyde is highly cytotoxic and widely presents in food and the environment. Aldehyde dehydrogenase (ALDH) can degrade acetaldehyde to non-toxic acetic acid, showing potential for acetaldehyde elimination. However, a lack of high-throughput methods for screening efficient variants is a significant obstacle to ALDH design. Here, we established a visualized high-throughput method to screen recombinantly expressed ALDH variants in Bacillus subtilis by fluorescent probes of dual-acceptor cyanine-based in response to NADH, the acetaldehyde degradation product. Molecular docking revealed key amino acids in the binding region of acetaldehyde to ALDH. Combined with saturation mutagenesis and visualization high-throughput methods, a variant ALDHS273N with an activity of 119.82 U·mL−1 was screened. The optimal reaction temperature and pH of ALDHS273N were 60 °C and 9.0, respectively. ALDHS273N showed stability at 30–50 °C and pH 5.0–9.0. The activity of ALDHS273N was increased to 263.52 U∙mL−1 by fermentation optimization, which was 5.58 times that of ALDHWT. The degradation rate of ALDHS273N to 100 mmol L−1 acetaldehyde was 87.34% within 2 h, which was 4.2 times that of the wild enzyme (20.81%). As far as we know, this is the ALDH with the highest activity reported so far, and it is also the first time that ALDH has been used for the efficient degradation of acetaldehyde. Overall, the reported high-throughput screening method and developed mutants represent a significant advance in green bio-elimination technologies of acetaldehyde.
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