The Incorporation of a Photoisomerizable Amino Acid into Proteins in E. coli

化学 氨基酸 转移RNA 分解代谢抑制 生物化学 苯丙氨酸 酶 立体化学 偶氮苯 基因 核糖核酸 分子 有机化学 突变体
作者
Mohua Bose,Dan Groff,Jianming Xie,Eric M. Brustad,Peter G. Schultz
出处
期刊:Journal of the American Chemical Society [American Chemical Society]
卷期号:128 (2): 388-389 被引量:183
标识
DOI:10.1021/ja055467u
摘要

An orthogonal aminoacyl tRNA synthetase/tRNA pair has been evolved that allows the incorporation of the photoisomerizable amino acid phenylalanine-4'-azobenzene (AzoPhe) into proteins in E. coli in response to the amber nonsense codon. Further, we show that AzoPhe can be used to photoregulate the binding affinity of catabolite activator protein to its promoter. The ability to selectively incorporate AzoPhe into proteins at defined sites should make it possible to regulate a variety of biological processes with light, including enzyme, receptor, and ion channel activity.
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