Co-immobilization of cellulase and lysozyme on amino-functionalized magnetic nanoparticles: An activity-tunable biocatalyst for extraction of lipids from microalgae

纤维素酶 溶菌酶 化学 生物催化 固定化酶 戊二醛 水解 热稳定性 色谱法 化学工程 生物化学 催化作用 有机化学 反应机理 工程类
作者
Qingtai Chen,Dong Liu,Chongchong Wu,Kaisheng Yao,Zhiheng Li,Nan Si,Fusheng Wen,Ian D. Gates
出处
期刊:Bioresource Technology [Elsevier]
卷期号:263: 317-324 被引量:59
标识
DOI:10.1016/j.biortech.2018.04.071
摘要

An activity-tunable biocatalyst for Nannochloropsis sp. cell-walls degradation was prepared by co-immobilization of cellulase and lysozyme on the surface of amino-functionalized magnetic nanoparticles (MNPs) employing glutaraldehyde. The competition between cellulase and lysozyme during immobilization was caused by the limited active sites of the MNPs. The maximum recovery of activities (cellulase: 78.9% and lysozyme: 69.6%) were achieved due to synergistic effects during dual-enzyme co-immobilization. The thermal stability in terms of half-life of the co-immobilized enzymes was three times higher than that in free form and had higher catalytic efficiency for hydrolysis of cell walls. Moreover, the co-immobilized enzymes showed greater thermal stability and wider pH tolerance than free enzymes under harsh conditions. Furthermore, the co-immobilized enzymes retained up to 60% of the residual activity after being recycled 6 times. This study provides a feasible approach for the industrialization of enzyme during cell-walls disruption and lipids extraction from Nannochloropsis sp.
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