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Reaction Kinetics of Gliadin−Glutenin Cross-Linking in Model Systems and in Bread Making

谷蛋白 醇溶蛋白 面筋 化学 动力学 淀粉 小麦面粉 小麦淀粉 食品科学 色谱法 生物化学 量子力学 蛋白质亚单位 基因 物理
作者
Bert Lagrain,Kristof Brijs,Jan A. Delcour
出处
期刊:Journal of Agricultural and Food Chemistry [American Chemical Society]
卷期号:56 (22): 10660-10666 被引量:93
标识
DOI:10.1021/jf801894r
摘要

The gluten proteins gliadin and glutenin are important for wheat flour functionality in bread making, where, during baking, they polymerize through a heat-induced sulfhydryl−disulfide exchange mechanism. A model system was used to study the kinetics of this reaction. Thus, gluten was subjected to hydrothermal treatment with the rapid visco analyzer (RVA) with holding temperatures of 80, 90, and 95 °C. At these temperatures, ω-gliadin solubility did not change, but the solubilities of α- and γ-gliadin in 60% ethanol decreased according to first-order reaction kinetics. All reaction rate constants increased with temperature. The activation energies for the heat-induced exchange reaction were 110 and 147 kJ/mol for α- and γ-gliadin, respectively. Starch did not influence the reaction rates of the association of α- and γ-gliadin with glutenin. During gluten−starch model bread baking, glutenin oxidized first, and when the internal crumb temperature reached 100 °C, α- and γ-gliadin cross-linked to glutenin, again following first-order reaction kinetics. The experimental findings and similarities in temperature conditions and reaction kinetics suggest that the RVA system can be instrumental in understanding gluten behavior in concentrated food systems, such as bread making.

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