ITC Measurement for High-Affinity Aptamers Binding to Their Target Proteins

适体 核酸 化学 指数富集配体系统进化 SELEX适体技术 计算生物学 小分子 靶蛋白 组合化学 生物化学 生物 生物物理学 核糖核酸 分子生物学 基因
作者
R. S. Amano,Tomohisa Furukawa,Taiichi Sakamoto
出处
期刊:Methods in molecular biology [Springer Science+Business Media]
卷期号:: 119-128 被引量:9
标识
DOI:10.1007/978-1-4939-9179-2_9
摘要

Aptamers are nucleic acid molecules that bind to a target molecule with high affinity and specificity, which are generated by a process known as systematic evolution of ligands by exponential enrichment (SELEX). Because of their high affinity and specificity, aptamers were developed as therapeutic agents. Although aptamers are investigated as promising therapeutic agents, the mechanism of their high affinity and specificity is not clear. Therefore, structural and biophysical studies are important to know that. To date, ITC is increasingly being used to study the thermodynamic basis of aptamer-target protein interactions. Understanding the mechanism of aptamer binding would contribute to their development for therapeutic applications. In this chapter, we describe the protocol to study the thermodynamics of aptamer-protein interactions.
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