Structure of the actin-myosin complex and its implications for muscle contraction

肌球蛋白 横梁 肌动蛋白 生物物理学 三磷酸腺苷 肌球蛋白头 肌丝 肌肉收缩 ATP水解 化学 肌球蛋白 收缩(语法) 生物化学 生物 肌球蛋白轻链激酶 解剖 ATP酶 内分泌学
作者
Ivan Rayment,Hazel M. Holden,Michael Whittaker,Christopher B. Yohn,Michael G. Lorenz,Kenneth C. Holmes,Ronald A. Milligan
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:261 (5117): 58-65 被引量:1784
标识
DOI:10.1126/science.8316858
摘要

Muscle contraction consists of a cyclical interaction between myosin and actin driven by the concomitant hydrolysis of adenosine triphosphate (ATP). A model for the rigor complex of F actin and the myosin head was obtained by combining the molecular structures of the individual proteins with the low-resolution electron density maps of the complex derived by cryo-electron microscopy and image analysis. The spatial relation between the ATP binding pocket on myosin and the major contact area on actin suggests a working hypothesis for the crossbridge cycle that is consistent with previous independent structural and biochemical studies.
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