Calnexin: a membrane-bound chaperone of the endoplasmic reticulum

钙连接素 内质网 伴侣(临床) 细胞生物学 膜蛋白 分泌途径 整体膜蛋白 热休克蛋白90 钙网蛋白 热休克蛋白70 生物 化学 生物化学 热休克蛋白 高尔基体 基因 医学 病理
作者
John Bergeron,Michael B. Brenner,David Y. Thomas,Donald B. Williams
出处
期刊:Trends in Biochemical Sciences [Elsevier BV]
卷期号:19 (3): 124-128 被引量:522
标识
DOI:10.1016/0968-0004(94)90205-4
摘要

Calnexin is a new type of molecular chaperone that interacts with many nascent membrane and soluble proteins of the secretory pathway. Calnexin is unrelated to molecular chaperones of the Hsp60, Hsp70 and Hsp90 families, and is further distinguished from them in that it is an integral membrane protein. One of its demonstrated functions is the retention of incorrectly or incompletely folded proteins, suggesting that calnexin is a component of the quality control system of the endoplasmic reticulum.

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