Sirtuin1 (SIRT1) in the Acetylation of Downstream Target Proteins

乙酰化 组蛋白 基因沉默 细胞生物学 SIRT6型 功能(生物学) 化学 生物 基因 生物化学 锡尔图因
作者
Ana Gomes,Jay Sze Yong,Khai Cheng Kiew,Ebru Aydin,Mattaka Khongkow,Sasiwan Laohasinnarong,Eric W.‐F. Lam
出处
期刊:Methods in molecular biology [Springer Science+Business Media]
卷期号:: 169-188 被引量:25
标识
DOI:10.1007/978-1-4939-3667-0_12
摘要

Acetylation has been shown to be an important posttranslational modification (PTM) of both histone and nonhistone proteins with particular implications in cell signaling and transcriptional regulation of gene expression. Many studies have already demonstrated that SIRT1 is able to deacetylate histones and lead to gene silencing. It can also regulate the function of tumor suppressors including FOXO proteins and p53 by deacetylation. Here, we describe three experimental approaches for studying the modulation of the acetylation status of some of the known downstream targets of SIRT1.
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