Sur la biosynthese de la β-galactosidase (lactase) chez Escherichia coli. La specificite de l'induction

1. La formation de la β-galactosidase chez E. coli est induite exclusivement par des substances possédant un radical galactosidique intact. Diverses inversions ou substitutions en une ou plusieurs positions ainsi que la suppression du carbone 6 se traduisent par la disparition de la propriété inductrice. 2. Les substances douées de la propriété inductrice ne sont pas nécessairement des substrats de l'enzyme. Ainsi certains α-galactosides (mélibiose) sont inducteurs encore qu'ils ne soient pas hydrolysés par la β-galactosidase. 3. L'inductivité est, d'une manière générale, indépendante de l'affinité pour l'enzyme. Certains corps (phényl-gb-thiogalactoside) doués d'une haute affinité pour la β-galactosidase in vitro comme in vivo sont dépourvus de la propriété inductrice. 4. La formation de la β-galactosidase est inhibée par le phényl-β-D-thiogalactoside, mais cette inhibition est non compétitive alors qu'elle devrait être compétitive si elle était due à l'inhibition de l'enzyme. 5. Ces observations sont incompatibles avec toute hypothèse qui suppose que l'induction est liée soit à l'activité de l'enzyme, soit à la formation d'un complexe spécifique entre l'enzyme et l'inducteur. 1. The formation of β-galactosidase by E. coli is induced exclusively by substances possessing an intact galactosidic radical. Various inversions or substitutions at one or more positions as well as the suppression of the carbon 6 result in the disappearance of the inductive property. 2. The substances which have the inductive property are not necessarily substrates of the enzyme. Thus certain α-galactosides (melibiose) are inductors yet they are not hydrolysed by β-galactosidase. 3. The inductivity is, in general, independent of the affinity for the affinity for the enzyme. Certain substances (phenyl-β-thiogalactoside) which have a high affinity for β-galactosidase in vitro as in vivo are deprived of the inductive property. 4. The formation of β-galactosidase is inhibited by phenyl-β-D-thiogalactoside, but the inhibition is not competitive, while it should be if it was due to the inhibition of the enzyme. 5. These observations are incompatible with all hypotheses which imply that the induction is connected, either with the activity of the enzyme, or with the formation of a specific complex between the enzyme and the inductor. 1. Die Bildung von β-Galactosidase bei E. coli wird ausschliesslich durch Substanzen, welche einen intakten Galactosid-Rest besitzen, induziert. Verschiedene Inversionen oder Substitutionen in einer oder mehreren Stellungen, sowie Entfernung des Kohlenstoffes in Stellung 6 äussern sich in dem Verschwinden der Induktionsfähigkeit. 2. Die Substanzen, welche induzierende Eigenschaften besitzen, sind nicht unbedingt Substrate des Enzyms. So wirken gewisse α-Galactoside (Melobiose) induzierend, obwohl sie nicht von β-Galactosidase hydrolysiert werden. 3. Die Induktionsfähigkeit ist im allgemeinen von der Affinität zum Enzym unabhängig. Einige Verbindungen (Phenyl-β-thiogalactosid) welche sowohl in vitro wie in vivo eine hohe Affinität für β-Galactosidase besitzen, haben keine induzierenden Eigenschaften. 4. Die Bildung der β-Galactosidase wird durch Phenyl-β-D-thiogalactosid gehemmt, aber diese Hemmung ist nicht konkurrierend, während sie konkurrierend sein müsste, wenn sie auf die Hemmung des Enzymes zurückzuführen wäre. 5. Diese Beobachtungen sind unvereinbar mit jeder Hypothese, welche annimmt, dass die Induktion entweder mit der Aktivität des Enzyms oder mit der Bildung eines spezifischen Komplexes Enzym-Induktor zusammenhängt.