Identification of Posttranslational Modifications (PTMs) of Proteins by Mass Spectrometry

基因亚型 蛋白质组学 糖基化 化学 乙酰化 选择性拼接 生物化学 质谱法 磷酸化 计算生物学 蛋白质组 翻译后修饰 生物 细胞生物学 基因 色谱法
作者
Roshanak Aslebagh,Kelly L. Wormwood,Devika Channaveerappa,Armand G. Ngounou Wetie,Alisa G. Woods,Costel C. Darie
出处
期刊:Advances in Experimental Medicine and Biology [Springer Nature]
卷期号:: 199-224 被引量:35
标识
DOI:10.1007/978-3-030-15950-4_11
摘要

There are only 30,000 human genes, which, according to the central dogma from biology, it means that there should be 30,000 mRNA and 30,000 proteins. However, there are at least 1-2 million protein entities that are expressed in a cell at a given time. This is primarily due to alternative splicing in different cells and tissues, which may lead to expression of different protein isoforms within one cell, but also different protein isoforms in different tissues. A new level of complexity of proteins and protein isoforms is then given by posttranslational modifications (PTMs) of proteins. Here, we discuss the PTMs in proteins and how they are identified by mass spectrometry and proteomics, with specific examples on identification of acetylation, phosphorylation, glycosylation, alkylation, hydroxinonenal-modification or assignment of intramolecular and intermolecular disulfide bridges.

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