Cation exchange chromatography provides effective retrovirus clearance for antibody purification processes

中国仓鼠卵巢细胞 洗脱 逆转录病毒 化学 离子交换 色谱法 吸附 离子强度 离子色谱法 单克隆抗体 超滤(肾) 抗体 生物化学 离子 生物 有机化学 受体 水溶液 免疫学 基因
作者
Lisa Connell‐Crowley,Thao P. Nguyen,Julia Bach,Shivanthi Chinniah,Houman Bashiri,Ron Gillespie,John Moscariello,Peter Hinckley,Houman Dehghani,Suresh Vunnum,Ganesh Vedantham
出处
期刊:Biotechnology and Bioengineering [Wiley]
卷期号:109 (1): 157-165 被引量:28
标识
DOI:10.1002/bit.23300
摘要

Abstract One measure taken to ensure safety of biotherapeutics produced in mammalian cells is to demonstrate the clearance of potential viral contaminants by downstream purification processes. This paper provides evidence that cation exchange chromatography (CEX), a widely used polishing step for monoclonal antibody (mAb) production, can effectively and reproducibly remove xMuLV, a retrovirus used as a model of non‐infectious retrovirus‐like particles found in Chinese hamster ovary cells. The dominant mechanism for xMuLV clearance by the strong cation exchanger, Fractogel SO , is by retention of the virus via adsorption instead of inactivation. Experimental data defining the design space for effective xMuLV removal by Fractogel SO with respect to operational pH, elution ionic strength, loading, and load/equilibration buffer ionic strength are provided. Additionally, xMuLV is able to bind to other CEX resins, such as Fractogel COO − and SP Sepharose Fast Flow, suggesting that this phenomenon is not restricted to one type of CEX resin. Taken together, the data indicate that CEX chromatography can be a robust and reproducible removal step for the model retrovirus xMuLV. Biotechnol. Bioeng. 2012;109: 157–165. © 2011 Wiley Periodicals, Inc.
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