Beyond histone acetylation—writing and erasing histone acylations

琥珀酰化 组蛋白 乙酰化 SAP30型 组蛋白乙酰转移酶 组蛋白八聚体 组蛋白甲基化 组蛋白甲基转移酶 表观遗传学 化学 生物化学 组蛋白H2A 组蛋白密码 生物 核小体 DNA甲基化 DNA 基因表达 基因
作者
Shuai Zhao,Xingrun Zhang,Haitao Li
出处
期刊:Current Opinion in Structural Biology [Elsevier BV]
卷期号:53: 169-177 被引量:175
标识
DOI:10.1016/j.sbi.2018.10.001
摘要

Histone post-translational modifications are crucial epigenetic mechanisms regulating a variety of biological events. Besides histone lysine acetylation, a repertoire of acylation types have been identified, including formylation, propionylation, butyrylation, crotonylation, 2-hydroxyisobutyrylation, β-hydroxybutyrylation, succinylation, malonylation, glutarylation and benzoylation. From a structural perspective, here we summarize the writers and erasers of histone acylations and explain the molecular basis of these enzymes catalyzing non-acetyl histone acylations with a focus on histone crotonylation and β-hydroxybutyrylation. Histone acylation readout, non-histone acylations and metabolic regulation are also discussed in this review.
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