Calcineurin-mediated dephosphorylation stabilizes E2F1 protein by suppressing binding of the FBXW7 ubiquitin ligase subunit

脱磷 泛素连接酶 蛋白质亚单位 钙调神经磷酸酶 泛素 化学 细胞生物学 磷酸化 磷酸酶 生物化学 生物 医学 基因 外科 移植
作者
Yuki Sato,Makoto Habara,Shunsuke Hanaki,Takahiro Masaki,Haruki Tomiyasu,Yosei Miki,Masashi Sakurai,Masahiro Morimoto,Daigo Kobayashi,Tatsuo Miyamoto,Midori Shimada
出处
期刊:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America [National Academy of Sciences]
卷期号:121 (41)
标识
DOI:10.1073/pnas.2414618121
摘要

The transcription factor E2F1 serves as a regulator of the cell cycle and promotes cell proliferation. It is highly expressed in cancer tissues and contributes to their malignant transformation. Degradation by the ubiquitin-proteasome system may help to prevent such overexpression of E2F1 and thereby to suppress carcinogenesis. A detailed understanding of the mechanisms underlying E2F1 degradation may therefore inform the development of new cancer treatments. We here identified SCF

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