A Myosin IK-Abp1-PakB Circuit Acts as a Switch to Regulate Phagocytosis Efficiency

生物 肌球蛋白 细胞生物学 粘液菌 吞噬作用 肌动蛋白 动力素 伪足 Profilin公司 生物物理学 生物化学 内吞作用 肌动蛋白细胞骨架 细胞骨架 细胞 基因
作者
Régis Dieckmann,Yosuke von Heyden,Claudia Kistler,Navin Gopaldass,Stéphanie Hausherr,Scott W. Crawley,Eva C. Schwarz,Ralph P. Diensthuber,Graham P. Côté,Georgios Tsiavaliaris,Thierry Soldati
出处
期刊:Molecular Biology of the Cell [American Society for Cell Biology]
卷期号:21 (9): 1505-1518 被引量:39
标识
DOI:10.1091/mbc.e09-06-0485
摘要

Actin dynamics and myosin (Myo) contractile forces are necessary for formation and closure of the phagocytic cup. In Dictyostelium, the actin-binding protein Abp1 and myosin IK are enriched in the closing cup and especially at an actin-dense constriction furrow formed around the neck of engulfed budded yeasts. This phagocytic furrow consists of concentric overlapping rings of MyoK, Abp1, Arp3, coronin, and myosin II, following an order strikingly reminiscent of the overall organization of the lamellipodium of migrating cells. Mutation analyses of MyoK revealed that both a C-terminal farnesylation membrane anchor and a Gly-Pro-Arg domain that interacts with profilin and Abp1 were necessary for proper localization in the furrow and efficient phagocytosis. Consequently, we measured the binding affinities of these interactions and unraveled further interactions with profilins, dynamin A, and PakB. Due to the redundancy of the interaction network, we hypothesize that MyoK and Abp1 are restricted to regulatory roles and might affect the dynamic of cup progression. Indeed, phagocytic uptake was regulated antagonistically by MyoK and Abp1. MyoK is phosphorylated by PakB and positively regulates phagocytosis, whereas binding of Abp1 negatively regulates PakB and MyoK. We conclude that a MyoK-Abp1-PakB circuit acts as a switch regulating phagocytosis efficiency of large particles.
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