Lysosomal membrane permeabilization in cell death

生物 程序性细胞死亡 细胞生物学 半胱氨酸蛋白酶 胞浆 溶酶体 组织蛋白酶 蛋白酵素 细胞凋亡 组织蛋白酶B 凋亡体 细胞色素c 细胞 线粒体 生物化学
作者
Patricia Boya,Guido Kroemer
出处
期刊:Oncogene [Springer Nature]
卷期号:27 (50): 6434-6451 被引量:1305
标识
DOI:10.1038/onc.2008.310
摘要

Mitochondrial outer membrane permeabilization (MOMP) constitutes one of the major checkpoint(s) of apoptotic and necrotic cell death. Recently, the permeabilization of yet another organelle, the lysosome, has been shown to initiate a cell death pathway, in specific circumstances. Lysosomal membrane permeabilization (LMP) causes the release of cathepsins and other hydrolases from the lysosomal lumen to the cytosol. LMP is induced by a plethora of distinct stimuli including reactive oxygen species, lysosomotropic compounds with detergent activity, as well as some endogenous cell death effectors such as Bax. LMP is a potentially lethal event because the ectopic presence of lysosomal proteases in the cytosol causes digestion of vital proteins and the activation of additional hydrolases including caspases. This latter process is usually mediated indirectly, through a cascade in which LMP causes the proteolytic activation of Bid (which is cleaved by the two lysosomal cathepsins B and D), which then induces MOMP, resulting in cytochrome c release and apoptosome-dependent caspase activation. However, massive LMP often results in cell death without caspase activation; this cell death may adopt a subapoptotic or necrotic appearance. The regulation of LMP is perturbed in cancer cells, suggesting that specific strategies for LMP induction might lead to novel therapeutic avenues.
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