Concepts in sumoylation: a decade on

相扑蛋白 翻译后修饰 相扑酶 细胞生物学 计算生物学 泛素 生物 生物化学 化学 基因
作者
Ruth Geiss‐Friedlander,Frauke Melchior
出处
期刊:Nature Reviews Molecular Cell Biology [Springer Nature]
卷期号:8 (12): 947-956 被引量:1740
标识
DOI:10.1038/nrm2293
摘要

A decade has passed since SUMO (small ubiquitin-related modifier) was discovered to be a reversible post-translational protein modifier. During this time many enzymes that participate in regulated SUMO-conjugation and -deconjugation pathways have been identified and characterized. In parallel, the search for SUMO substrates has produced a long list of targets, which appear to be involved in most cellular functions. Sumoylation is a highly dynamic process and its outcomes are extremely diverse, ranging from changes in localization to altered activity and, in some cases, stability of the modified protein. At first glance, these effects have nothing in common; however, it seems that they all result from changes in the molecular interactions of the sumoylated proteins.
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