Sugar Activation for Production of Nucleotide Sugars as Substrates for Glycosyltransferases in Plants

作者
Leszek A. Kleczkowski,Daniel Decker
出处
期刊:Journal of applied glycoscience [Japanese Society of Applied Glycoscience]
卷期号:62 (2): 25-36 被引量:24
标识
DOI:10.5458/jag.jag.jag-2015_003
摘要

In order to serve as a glycosyl donor, a sugar or a sugar derivative (e.g. GlcA) needs to be “activated” to a highly energetic state of a nucleotide-sugar. This activation requires the involvement of specific enzymes which produce NDP-sugars (or, in one case, NMP-sugar), using NTP or NDP as substrate. The present review provides concise survey of distinct plant nucleotide-sugar pyrophosphorylases (all using NTP as one of the substrates and differing in sugar specificity) as well as nucleotide-sugar phosphorylases and sucrose synthase (all using NDP as one of substrates). The pyrophosphorylases discussed include UGPase, USPase, UAGPase, AGPase, GMPase (VTC1), and FKGP, whereas phosphorylases include ADP-Glc phosphorylase and GDP-Gal phosphorylase (VTC2/VTC5). We also discuss the activation mechanism of 3-deoxy-D-manno-octulosonic acid (Kdo) by CKS, leading to the formation of a unique NMP-linked sugar (CMP-Kdo).

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