Overproduction, crystallization and preliminary crystallographic analysis of a novel human DNA-repair enzyme that recognizes oxidative DNA damage

DNA糖基化酶 DNA损伤 基底切除修复术 DNA修复 DNA AP核酸内切酶 大肠杆菌 分子生物学 DNA-(无嘌呤或无嘧啶位点)裂解酶 生物 生物化学 化学 基因
作者
Viswanath Bandaru,Wendy Cooper,Susan S. Wallace,Sylvie Doublié
出处
期刊:Acta Crystallographica Section D-biological Crystallography [International Union of Crystallography]
卷期号:60 (6): 1142-1144 被引量:30
标识
DOI:10.1107/s0907444904007929
摘要

DNA glycosylases repair oxidative DNA damage caused by free radicals. Recently, NEIL1, a human homolog of Escherichia coli DNA glycosylase endonuclease VIII, has been identified and shown to exhibit broad substrate specificity for a variety of types of pyrimidine-base damage. An active C-terminal deletion construct of NEIL1 was overexpressed in E. coli and crystallized. The unliganded NEIL1 crystallizes in space group R3, with unit-cell parameters a = b = 132.2, c = 51.1 A. Complete data sets were collected from native, selenomethionyl and iodinated NEIL1 to 2.1, 2.3 and 2.4 angstroms, respectively.
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