Biomimetic Metal‐Pyrimidine Nanoflowers: Enzyme Immobilization Platforms with Boosted Activity

固定化酶 仿生合成 纳米技术 金属 化学 嘧啶 材料科学 组合化学 化学工程 有机化学 生物化学 工程类
作者
Changbao Gong,Denghao Wang,Huimin Zhao
出处
期刊:Small [Wiley]
卷期号:19 (49) 被引量:15
标识
DOI:10.1002/smll.202304077
摘要

For the enzyme immobilization platform, enhancing enzyme activity retention while improving enzyme stability remains a challenge for sensitive sensing analysis. Herein, an in situ biomimetic immobilized enzyme carrier (metal-pyrimidine nanoflowers, MPNFs) synthesized by the coordination of DNA base derivative (2-aminopyrimidine) with Zn2+ in the aqueous phase at room temperature is developed. The biocompatibility of 2-aminopyrimidine and the hydrophilicity and green synthetic conditions of MPNFs allows the immobilized enzymes to retain above 91.2% catalytic activity. On this basis, a cascade catalytic platform is constructed by simultaneously immobilizing acetylcholinesterase (AChE), choline oxidase (CHO), and horseradish peroxidase (HRP) in MPNFs (AChE/CHO/HRP@MPNFs) for organophosphorus pesticides (OPs) colorimetric biosensing detection. The assay could specifically detect parathion-methyl within 13 min with a wider linear range (0.1-1000.0 nm) and a lower limit of detection (LOD) (0.032 nm). The remarkable stability of the immobilized enzymes is also achieved under harsh environments, room temperature storage, and recycling. Furthermore, a portable and cost-effective biosensing platform is developed by integrating AChE/CHO/HRP@MPNFs with a smartphone-assisted paper device for the on-site detection of OPs. Overall, the high catalytic activity retention and the enhanced detection performance demonstrate that MPNF is a robust carrier in enzyme immobilization and holds great promise in biosensing and other field applications.
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