Effects of high hydrostatic pressure combined with enzymatic hydrolysis on the allergenicity, structural properties, and antigenic epitopes of soybean glycinin

表位 化学 静水压力 酶水解 酶 抗原 水解 体外 生物化学 分子质量 蛋白质二级结构 蛋白质三级结构 色谱法 抗体 消化(炼金术) 乳清蛋白 蛋白质结构 食品科学 四级结构
作者
Mengyao Li,Qingqing Zhao,Guanhao Bu,Songye Shi,Tingwei Zhu,Yixuan Chen,Jinrong Zhu
出处
期刊:Lebensmittel-Wissenschaft & Technologie [Elsevier BV]
卷期号:236: 118682-118682
标识
DOI:10.1016/j.lwt.2025.118682
摘要

In this study, we systematically investigated the effects of high hydrostatic pressure-assisted enzymatic hydrolysis (HHP-E) on the allergenicity, structural properties, and antigenic epitopes of soybean glycinin (11S). The results showed that after 600 MPa pressure combined with enzymatic treatment (H600-E), the allergenicity of 11S decreased by 34.54%, and the allergenicity decreased by 76.68% and 71.43% after simulated digestion in adults (120 min) and infants (60 min), respectively. Spectral analysis revealed that the contents of β-sheets and random coils in the secondary structure of 11S decreased after H600-E treatment and in vitro digestion, and that the tertiary structure changed significantly. Mass spectrometry analysis revealed that after H600-E treatment, 29 dominant linear epitopes of 11S were degraded, and another six linear epitopes were further degraded after simulated digestion. These results indicated that HHP-E treatment can reduce the allergenicity of the 11S protein by altering its conformation and destroying antigenic epitopes. • HHP-E treatment significantly reduced the allergenicity of soybean glycinin. • The structures of 11S were changed after HHP-E treatment and in vitro digestion. • The antigenic epitopes were destroyed after HHP-E treatment and simulated digestion.
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