Enhanced Activity of Enzyme Immobilized on Hydrophobic ZIF‐8 Modified by Ni2+ Ions

过电位 咪唑酯 生物相容性 化学 析氧 电化学 催化作用 沸石咪唑盐骨架 热稳定性 化学工程 涂层 离子 固定化酶 无机化学 核化学 有机化学 吸附 金属有机骨架 物理化学 电极 工程类
作者
Xiao‐Gang Yang,Ji‐Rui Zhang,Xu‐Ke Tian,Jianhua Qin,Xin‐Ya Zhang,Lu‐Fang Ma
出处
期刊:Angewandte Chemie [Wiley]
卷期号:62 (7): e202216699-e202216699 被引量:99
标识
DOI:10.1002/anie.202216699
摘要

Abstract The development of efficient enzyme immobilization to promote their recyclability and activity is highly desirable. Zeolitic imidazolate framework‐8 (ZIF‐8) has been proved to be an effective platform for enzyme immobilization due to its easy preparation and biocompatibility. However, the intrinsic hydrophobic characteristic hinders its further development in this filed. Herein, a facile synthesis approach was developed to immobilize pepsin (PEP) on the ZIF‐8 carrier by using Ni 2+ ions as anchor (ZIF‐8@PEP‐Ni). By contrast, the direct coating of PEP on the surface of ZIF‐8 (ZIF‐8@PEP) generated significant conformational changes. Electrochemical oxygen evolution reaction (OER) was employed to study the catalytic activity of immobilized PEP. The ZIF‐8@PEP‐Ni composite attains remarkable OER performance with an ultralow overpotential of only 127 mV at 10 mA cm −2 , which is much lower than the 690 and 919 mV overpotential values of ZIF‐8@PEP and PEP, respectively.
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