Determination of Activation Energies and the Optimum Temperatures of Hydrolysis of Starch by α-Amylase from Porcine Pancreas

水解 淀粉酶 淀粉 化学 胰腺 酶 活化能 生物化学 核化学 色谱法 有机化学
作者
Justyna Miłek
出处
期刊:Molecules [Multidisciplinary Digital Publishing Institute]
卷期号:26 (14): 4117-4117 被引量:21
标识
DOI:10.3390/molecules26144117
摘要

The present paper reports the determination of the activation energies and the optimum temperatures of starch hydrolysis by porcine pancreas α-amylase. The parameters were estimated based on the literature data on the activity curves versus temperature for starch hydrolysis by α-amylase from porcine pancreas. It was assumed that both the hydrolysis reaction process and the deactivation process of α-amylase were first-order reactions by the enzyme concentration. A mathematical model describing the effect of temperature on porcine pancreas α-amylase activity was used. The determine deactivation energies Ea were from 19.82 ± 7.22 kJ/mol to 128.80 ± 9.27 kJ/mol, the obtained optimum temperatures Topt were in the range from 311.06 ± 1.10 K to 326.52 ± 1.75 K. In turn, the values of deactivation energies Ed has been noted in the range from 123.57 ± 14.17 kJ/mol to 209.37 ± 5.17 kJ/mol. The present study is related to the starch hydrolysis by α-amylase. In the industry, the obtained results the values Ea, Ed, Topt can be used to design and optimize starch hydrolysis by α-amylase porcine pancreas. The obtained results might also find application in research on the pharmaceutical preparations used to treat pancreatic insufficiency or prognosis of pancreatic cancer.

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