Conformation of Ribosomes from Escherichia Coli

作者
M. Boublík,W. Hellmann,Fred W. Jenkins
出处
期刊:Proceedings ... annual meeting, Electron Microscopy Society of America [Cambridge University Press]
卷期号:32: 210-211
标识
DOI:10.1017/s0424820100051062
摘要

The present knowledge of the three-dimensional structure of ribosomes is far too limited to enable a complete understanding of the various roles which ribosomes play in protein biosynthesis. The spatial arrangement of proteins and ribonuclec acids in ribosomes can be analysed in many ways. Determination of binding sites for individual proteins on ribonuclec acid and locations of the mutual positions of proteins on the ribosome using labeling with fluorescent dyes, cross-linking reagents, neutron-diffraction or antibodies against ribosomal proteins seem to be most successful approaches. Structure and function of ribosomes can be correlated be depleting the complete ribosomes of some proteins to the functionally inactive core and by subsequent partial reconstitution in order to regain active ribosomal particles.

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