Structure of OsmC fromEscherichia coli: a salt-shock-induced protein

亚科 序列(生物学) 肽序列 大肠杆菌 二聚体 蛋白质家族 生物 蛋白质结构 结晶学 序列比对 遗传学 化学 生物化学 基因 有机化学
作者
Dong Hae Shin,In‐Geol Choi,Didier Busso,Jaru Jancarik,Hisao Yokota,Rosalind Kim,Sung‐Hou Kim
出处
期刊:Acta Crystallographica Section D-biological Crystallography [Wiley]
卷期号:60 (5): 903-911 被引量:41
标识
DOI:10.1107/s0907444904005013
摘要

The crystal structure of an osmotically inducible protein (OsmC) from Escherichia coli has been determined at 2.4 Å resolution. OsmC is a representative protein of the OsmC sequence family, which is composed of three sequence subfamilies. The structure of OsmC provides a view of a salt-shock-induced protein. Two identical monomers form a cylindrically shaped dimer in which six helices are located on the inside and two six-stranded β-sheets wrap around these helices. Structural comparison suggests that the OsmC sequence family has a peroxiredoxin function and has a unique structure compared with other peroxiredoxin families. A detailed analysis of structures and sequence comparisons in the OsmC sequence family revealed that each subfamily has unique motifs. In addition, the molecular function of the OsmC sequence family is discussed based on structural comparisons among the subfamily members.
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