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Structural Analysis of Substrate Binding by the Molecular Chaperone DnaK

生物物理学 伴侣(临床) 化学 蛋白质折叠 蛋白质结构 结合位点 结晶学 血浆蛋白结合 分子动力学 立体化学 生物化学 生物 医学 病理 计算化学
作者
Xiaotian Zhu,Xiaoliang Zhao,William F. Burkholder,Alexander Gragerov,Craig M. Ogata,Max E. Gottesman,Wayne A. Hendrickson
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:272 (5268): 1606-1614 被引量:1177
标识
DOI:10.1126/science.272.5268.1606
摘要

DnaK and other members of the 70-kilodalton heat-shock protein (hsp70) family promote protein folding, interaction, and translocation, both constitutively and in response to stress, by binding to unfolded polypeptide segments. These proteins have two functional units: a substrate-binding portion binds the polypeptide, and an adenosine triphosphatase portion facilitates substrate exchange. The crystal structure of a peptide complex with the substrate-binding unit of DnaK has now been determined at 2.0 Å resolution. The structure consists of a β-sandwich subdomain followed by α-helical segments. The peptide is bound to DnaK in an extended conformation through a channel defined by loops from the β sandwich. An α-helical domain stabilizes the complex, but does not contact the peptide directly. This domain is rotated in the molecules of a second crystal lattice, which suggests a model of conformation-dependent substrate binding that features a latch mechanism for maintaining long lifetime complexes.
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