Structure of the Quaternary Complex of Interleukin-2 with Its α, ß, and γ c Receptors

外域 四级结构 受体 细胞因子 化学 普通伽马链 细胞因子受体 白细胞介素15 糖蛋白130 生物 细胞生物学 白细胞介素10 免疫学 α链 白细胞介素 遗传学 白细胞介素6 蛋白质亚单位 基因
作者
Xinquan Wang,Mathias Rickert,K. Christopher García
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:310 (5751): 1159-1163 被引量:476
标识
DOI:10.1126/science.1117893
摘要

Interleukin-2 (IL-2) is an immunoregulatory cytokine that acts through a quaternary receptor signaling complex containing alpha (IL-2Ralpha), beta (IL-2Rbeta), and common gamma chain (gc) receptors. In the structure of the quaternary ectodomain complex as visualized at a resolution of 2.3 angstroms, the binding of IL-2Ralpha to IL-2 stabilizes a secondary binding site for presentation to IL-2Rbeta. gammac is then recruited to the composite surface formed by the IL-2/IL-2Rbeta complex. Consistent with its role as a shared receptor for IL-4, IL-7, IL-9, IL-15, and IL-21, gammac forms degenerate contacts with IL-2. The structure of gammac provides a rationale for loss-of-function mutations found in patients with X-linked severe combined immunodeficiency diseases (X-SCID). This complex structure provides a framework for other gammac-dependent cytokine-receptor interactions and for the engineering of improved IL-2 therapeutics.
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