Isothermal Titration Calorimetry for Quantification of Protein–Carbohydrate Interactions

等温滴定量热法 量热法 滴定法 化学 等温过程 碳水化合物 低聚糖 化学计量学 蛋白质-蛋白质相互作用 色谱法 热力学 生物化学 物理化学 物理
作者
Haley A. Brown,Nicole M. Koropatkin
出处
期刊:Methods in molecular biology [Springer Science+Business Media]
卷期号:: 129-140
标识
DOI:10.1007/978-1-0716-3151-5_9
摘要

Isothermal titration calorimetry allows the determination of thermodynamic parameters for the interaction between a protein and mono- or oligosaccharides in solution. For the study of protein–carbohydrate interactions, it is a robust way to determine the stoichiometry and affinity, as well as the enthalpic and entropic contributions to this interaction, without the use of labeled proteins or substrates. Here we describe a standard multiple-injection titration experiment for measuring the binding energetics between a carbohydrate-binding protein and an oligosaccharide.
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