Molecular mechanisms of proteasome assembly

蛋白酶体 细胞生物学 化学 蛋白质降解 降级(电信) 生物 泛素 计算生物学 生物化学 基因 计算机科学 电信
作者
Shigeo Murata,Hideki Yashiroda,Keiji Tanaka
出处
期刊:Nature Reviews Molecular Cell Biology [Nature Portfolio]
卷期号:10 (2): 104-115 被引量:529
标识
DOI:10.1038/nrm2630
摘要

The 26S proteasome is a highly conserved protein degradation machine that consists of the 20S proteasome and 19S regulatory particles, which include 14 and 19 different polypeptides, respectively. How the proteasome components are assembled is a fundamental question towards understanding the process of protein degradation and its functions in diverse biological processes. Several proteasome-dedicated chaperones are involved in the efficient and correct assembly of the 20S proteasome. These chaperones help the initiation and progression of the assembly process by transiently associating with proteasome precursors. By contrast, little is known about the assembly of the 19S regulatory particles, but several hints have emerged.
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