Lysine Deacetylation Is a Key Function of the Lysyl Oxidase Family of Proteins in Cancer

赖氨酰氧化酶 赖氨酸 乙酰化 锡尔图因 生物化学 组蛋白脱乙酰基酶 组蛋白 表皮生长因子样结构域 化学 生物 蛋白质结构域 氨基酸 基因
作者
Xingxing Wu,Xue Li,Luwei Wang,Xianxia Bi,Weihong Zhong,Jicheng Yue,Y. Eugene Chin
出处
期刊:Cancer Research [American Association for Cancer Research]
卷期号:84 (5): 652-658 被引量:1
标识
DOI:10.1158/0008-5472.can-23-2625
摘要

Abstract Mammalian members of the lysyl oxidase (LOX) family of proteins carry a copper-dependent monoamine oxidase domain exclusively within the C-terminal region, which catalyzes ε-amine oxidation of lysine residues of various proteins. However, recent studies have demonstrated that in LOX-like (LOXL) 2–4 the C-terminal canonical catalytic domain and N-terminal scavenger receptor cysteine-rich (SRCR) repeats domain exhibit lysine deacetylation and deacetylimination catalytic activities. Moreover, the N-terminal SRCR repeats domain is more catalytically active than the C-terminal oxidase domain. Thus, LOX is the third family of lysine deacetylases in addition to histone deacetylase and sirtuin families. In this review, we discuss how the LOX family targets different cellular proteins for deacetylation and deacetylimination to control the development and metastasis of cancer.
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