Structure and Function of Animal Cryptochromes

作者
Nuri Ozturk,Sang-Hun Song,Sezgin Özgür,Christopher P. Selby,L. Morrison,Carrie L. Partch,Dongping Zhong,Aziz Sancar
出处
期刊:Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology [Cold Spring Harbor Laboratory]
卷期号:72 (1): 119-131 被引量:86
标识
DOI:10.1101/sqb.2007.72.015
摘要

Cryptochrome (CRY) is a photolyase-like flavoprotein with no DNA-repair activity but with known or presumed blue-light receptor function. Animal CRYs have DNA-binding and autokinase activities, and their flavin cofactor is reduced by photoinduced electron transfer. In Drosophila, CRY is a major circadian photoreceptor, and in mammals, the two CRY proteins are core components of the molecular clock and potential circadian photoreceptors. In mammals, CRYs participate in cell cycle regulation and the cellular response to DNA damage by controlling the expression of some cell cycle genes and by directly interacting with checkpoint proteins.

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