Chemomechanical Coupling in Hexameric Protein–Protein Interfaces Harnesses Energy within V-Type ATPases

hirae肠球菌 ATP水解 ATP合酶 化学 ATP酶 生物能学 分子马达 生物物理学 化学渗透 蛋白质结构 三磷酸腺苷 核苷酸 结晶学 立体化学 生物化学 生物 基因 肠球菌 线粒体 抗生素
作者
Abhishek Singharoy,Christophe Chipot,Mahmoud Moradi,Klaus Schulten
出处
期刊:Journal of the American Chemical Society [American Chemical Society]
卷期号:139 (1): 293-310 被引量:57
标识
DOI:10.1021/jacs.6b10744
摘要

ATP synthase is the most prominent bioenergetic macromolecular motor in all life forms, utilizing the proton gradient across the cell membrane to fuel the synthesis of ATP. Notwithstanding the wealth of available biochemical and structural information inferred from years of experiments, the precise molecular mechanism whereby vacuolar (V-type) ATP synthase fulfills its biological function remains largely fragmentary. Recently, crystallographers provided the first high-resolution view of ATP activity in Enterococcus hirae V

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