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Emerging roles of O-glycosylation in regulating protein aggregation, phase separation, and functions

糖基化 蛋白质聚集 淀粉样蛋白(真菌学) 生物 细胞生物学 化学 计算生物学 生物化学 植物
作者
Xiang Li,Pinou Lv,Yifei Du,Xing Chen,Cong Liu
出处
期刊:Current Opinion in Chemical Biology [Elsevier BV]
卷期号:75: 102314-102314 被引量:28
标识
DOI:10.1016/j.cbpa.2023.102314
摘要

Protein O-glycosylation is widely identified in various proteins involved in diverse biological processes. Recent studies have demonstrated that O-glycosylation plays crucial and multifaceted roles in modulating protein amyloid aggregation and liquid–liquid phase separation (LLPS) under physiological conditions. Dysregulation of these processes is closely associated with human diseases such as neurodegenerative diseases (NDs) and cancers. In this review, we first summarize the distinct roles of O-glycosylation in regulating pathological aggregation of different amyloid proteins related to NDs and elaborate the underlying mechanisms of how O-glycosylation modulates protein aggregation kinetics, induces new aggregated structures, and mediates the pathogenesis of amyloid aggregates under diseased conditions. Furthermore, we introduce recent discoveries on O-GlcNAc-mediated regulation of synaptic LLPS and phase separation potency of low-complexity domain-enriched proteins. Finally, we identify challenges in future research and highlight the potential for developing new therapeutic strategies of NDs by targeting protein O-glycosylation.
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