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The N-terminal SH2 domain of Syk is required for (hem)ITAM, but not integrin, signaling in mouse platelets

锡克 SH2域 全球生产总值 血小板 磷酸化 整合素 细胞生物学 血小板活化 化学 原癌基因酪氨酸蛋白激酶Src 信号转导 生物化学 生物 受体 免疫学 酪氨酸激酶
作者
Craig E. Hughes,Brenda Finney,Frank Köentgen,Kate L. Lowe,Steve P. Watson
出处
期刊:Blood [Elsevier BV]
卷期号:125 (1): 144-154 被引量:55
标识
DOI:10.1182/blood-2014-05-579375
摘要

Key Points Phosphotyrosine-binding capacity of the Syk N-SH2 domain is essential for GPVI and CLEC-2, but not αIIbβ3, activation of mouse platelets. Phosphorylation of Syk on Y519/20, but not of Y346, requires a functional Syk N-terminal SH2 domain.
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