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[A current viewpoint on structure and evolution of collagens. II. The fibril-associated collagens with interrupted triple helices].

三螺旋 细胞外基质 纤维 亚科 多细胞生物 超分子化学 生物物理学 化学 基质(化学分析) 胶原纤维 结晶学 生物 生物化学 立体化学 晶体结构 色谱法 基因
作者
В. П. Иванова,А. И. Кривченко
出处
期刊:PubMed 卷期号:50 (4): 245-54 被引量:6
链接
标识
摘要

Fibril-associated collagens with interrupted triple helices (FACITs) form one of the subfamilies of collagen family. Being minor components of connective tissues in multicellular animals, FACITs play an important role in structurization of extracellular matrix whose peculiarities determine differences among tissues. FACITs take part in regulation of the sizes of banded collagen fibrils and are also a link between diverse components of extracellular matrix and cells in different tissues. The functional characteristics of FACIT molecules are determined by peculiarities of α-chain structure (interruptions in collagenous domains and module structure of N-terminal noncollagenous regions), trimeric molecules (trimerization domains), and supramolecular assemblies (mainly, association with banded fibrils and inability to form homopolymeric suprastructural aggregates). The evolution of FACITs is also discussed. A hypothetical model of structural changes leading to formation of FACIT subfamily is propounded.

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