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Biochemical Study of Recombinant PcrA from Staphylococcus aureus for the Development of Screening Assays

解旋酶 大肠杆菌 重组DNA 金黄色葡萄球菌 DNA ATP酶 生物 生物化学 ATP水解 核酸 细菌 微生物学 基因 遗传学 核糖核酸
作者
Sandy Dubaele,C. Martin,Jacqueline A. Bohn,Patrick Chêne
出处
期刊:Journal of Biochemistry and Molecular Biology [Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology]
卷期号:40 (1): 7-14 被引量:2
标识
DOI:10.5483/bmbrep.2007.40.1.007
摘要

Helicases are ubiquitous enzymes, which utilize the energy liberated during nucleotide triphosphate hydrolysis to separate double-stranded nucleic acids into single strands. These enzymes are very attractive targets for the development of new antibacterial compounds. The PcrA DNA helicase from Staphylococcus aureus is a good candidate for drug discovery. This enzyme is unique in the genome of S. aureus and essential for this bacterium. Furthermore, it has recently been published that it is possible to identify inhibitors of DNA helicases such as PcrA. In this report, we study the properties of recombinant PcrA from S. aureus purified from Escherichia coli to develop ATPase and helicase assays to screen for inhibitors.

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