Structure, Activity and Function of the Protein Arginine Methyltransferase 6

作者
Somlee Gupta,Rajashekar Varma Kadumuri,Anjali Kumari Singh,Sreenivas Chavali,Arunkumar Dhayalan
出处
期刊:Life [Multidisciplinary Digital Publishing Institute]
卷期号:11 (9): 951-951 被引量:37
标识
DOI:10.3390/life11090951
摘要

Members of the protein arginine methyltransferase (PRMT) family methylate the arginine residue(s) of several proteins and regulate a broad spectrum of cellular functions. Protein arginine methyltransferase 6 (PRMT6) is a type I PRMT that asymmetrically dimethylates the arginine residues of numerous substrate proteins. PRMT6 introduces asymmetric dimethylation modification in the histone 3 at arginine 2 (H3R2me2a) and facilitates epigenetic regulation of global gene expression. In addition to histones, PRMT6 methylates a wide range of cellular proteins and regulates their functions. Here, we discuss (i) the biochemical aspects of enzyme kinetics, (ii) the structural features of PRMT6 and (iii) the diverse functional outcomes of PRMT6 mediated arginine methylation. Finally, we highlight how dysregulation of PRMT6 is implicated in various types of cancers and response to viral infections.
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