Dual-specificity phosphatase 12 attenuates oxidative stress injury and apoptosis in diabetic cardiomyopathy via the ASK1-JNK/p38 signaling pathway

糖尿病性心肌病 ASK1 氧化应激 内分泌学 内科学 医学 激酶 p38丝裂原活化蛋白激酶 信号转导 磷酸酶 蛋白激酶A 心肌病 生物 细胞生物学 磷酸化 心力衰竭 丝裂原活化蛋白激酶激酶
作者
Huan Li,Qin Yang,Zhen Huang,Cui Liang,Dianhong Zhang,Hui-Ting Shi,Jiaqi Du,Binbin Du,Yanzhou Zhang
出处
期刊:Free Radical Biology and Medicine [Elsevier BV]
卷期号:192: 13-24 被引量:16
标识
DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2022.09.004
摘要

Diabetic cardiomyopathy (DCM) is ventricular dysfunction that occurs in patients with diabetes mellitus (DM), independent of recognized risk factors, such as coronary artery disease, hypertension, and valvular heart disease. Dual-specificity phosphatase 12 (DUSP12) is a dual-specificity phosphatase expressed in all tissues. Genome-wide linkage studies have found an association between DUSP12 and type 2 diabetes (T2D). However, the role of DUSP12 in DCM remains largely unknown. Ubiquitously expressed DUSP12 is involved in nonalcoholic fatty liver disease, bacterial infection, and myocardial hypertrophy and plays a critical role in tumorigenesis. Herein, we observed an increased expression of DUSP12 in a hyperglycemia cell model and a high-fat diet (HFD) mouse model. Heart-specific DUSP12-deficient mice showed severe cardiac dysfunction and remodeling induced by an HFD. DUSP12 deficiency exacerbated oxidative stress injury and apoptosis, whereas DUSP12 overexpression had the opposite effect. At the molecular level, DUSP12 physically bound to apoptotic signal-regulated kinase 1 (ASK1), promoted its dephosphorylation, and inhibited its action on c-Jun N-terminal kinase and p38 mitogen-activated protein kinase. Rescue experiments have shown that oxidative stress injury and apoptosis, exacerbated by DUSP12 deficiency, are alleviated by ASK1 inhibition. Therefore, we consider DUSP12 an important signaling pathway in DCM.

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
cen完成签到,获得积分10
刚刚
159357发布了新的文献求助10
刚刚
彪壮的乐驹完成签到,获得积分10
刚刚
刚刚
情怀的应助被kjh采纳,获得10
刚刚
1秒前
Keturah完成签到 ,获得积分10
1秒前
妞妞发布了新的文献求助10
1秒前
Robotbear完成签到,获得积分10
1秒前
1秒前
1秒前
小翟发布了新的文献求助10
1秒前
1秒前
Ryan完成签到,获得积分10
1秒前
Shydaworst发布了新的文献求助10
2秒前
A晨发布了新的文献求助10
2秒前
2秒前
2秒前
2秒前
lzf完成签到,获得积分10
2秒前
luyang发布了新的文献求助10
2秒前
coco123654完成签到,获得积分10
2秒前
2秒前
3秒前
3秒前
传奇3的应助被潇洒的亦凝采纳,获得10
3秒前
3秒前
3秒前
酷波er的应助被lynn采纳,获得10
3秒前
小轩完成签到 ,获得积分10
3秒前
财路通八方完成签到 ,获得积分10
4秒前
MM完成签到,获得积分20
4秒前
动听若雁完成签到,获得积分10
4秒前
4秒前
4秒前
洁净香寒发布了新的文献求助20
4秒前
多多多多发布了新的文献求助20
4秒前
大方树叶发布了新的文献求助10
4秒前
保守派帮主完成签到,获得积分10
4秒前
TomasLiu完成签到,获得积分10
5秒前
高分求助中
(应助此贴封号)【重要!!请各用户(尤其是新用户)详细阅读】【科研通的精品贴汇总】 10000
Encyclopedia of Modern Artificial Intelligence 1000
Особенности технологий и методов информационно-психологических войн СССР с Великобританией и США в период 1939-1953 гг 1000
Das Matthäusevangelium: Kapitel 1:1–17 1000
IRTSD: Open-Source Data and Toolset for Electromagnetic Transient Analysis of Disturbances and IBR Control Malfunctions in Transmission Systems 1000
Entre Praga y Madrid : los contactos checoslovaco-españoles (1948-1977) 600
A REVIEW OF THE V-22 DYNAMICS VALIDATION PROGRAM 600
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 纳米技术 计算机科学 工程类 有机化学 化学工程 生物化学 物理 复合材料 内科学 催化作用 光电子学 人工智能 细胞生物学 无机化学 物理化学 数学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 8130999
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 9533315
关于积分的说明 21601348
捐赠科研通 7713144
什么是DOI,文献DOI怎么找? 3418328
关于科研通互助平台的介绍 2543979
邀请新用户注册赠送积分活动 2459666