Screened peptides from one-bead one-compound technique extend half-life of peptide drugs in circulation through binding to albumin

白蛋白 化学 曲普瑞林 血浆蛋白结合 血清白蛋白 药理学 生物化学 医学 激素 促黄体激素 促性腺激素释放激素
作者
Yijing Li,Lingze Zhang,Ming-Hao Pang,Peipei Yang,Lu-Ming Guo,Kuo Zhang,Da‐Yong Hou,Lei Wang,Hao Wang,Hui Cao
出处
期刊:Chinese Chemical Letters [Elsevier BV]
卷期号:35 (3): 108530-108530
标识
DOI:10.1016/j.cclet.2023.108530
摘要

Peptide drugs are known for their high biological safety. However, compared with small molecule drugs, peptide drugs are easily oxidized and hydrolyzed as well as short in half-life. Herein, inspired by the long circulation of albumin in blood, we screened albumin binding peptides (ABPs) from a one-bead one-compound (OBOC) peptide library to increase the half-life of peptide drugs. Beads displaying random peptides were screened using fluorescent labeled human serum albumin. Fluorescent beads with specific binding to albumin were isolated for sequencing. The selected ABPs can effectively bind to albumin, thus possessing the long circulation of albumin. The dissociation constant (KD) of ABPs to albumin is up to 1 × 10−8 mol/L. Once one of ABPs (ABP2) was coupled to triptorelin, the circulation half-life of triptorelin in mice was significantly prolonged to 263.50 h much longer than that of triptorelin alone (179.07 h). In addition, the combination therapy using ABP-conjugated triptorelin and doxorubicin (DOX) can effectively inhibit the proliferation of tumor cells in mice. The OBOC screening strategy and resulting ABPs showed great potential for enhancing the delivery efficiency of peptide drugs.
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