Wechselseitige Abhängigkeit zwischen Membranphasentrennung und Dynamik bakterieller Zellteilungsproteine in synthetischen Zellmodellen

Abstract Zellmembranen in Bakterien sind lateral polarisiert, um spezifische Umgebungen für Membranproteine zu schaffen, z. B. für Proteine, die an der Zellteilung beteiligt sind und sich in der Zellmitte oder an den Zellpolen ansammeln. Ein interessantes Ergebnis dieses Zusammenspiels von Membranlipiden ist die Reorganisation von Lipiddomänen zusammen mit membrangebundenen Proteinen zu Beginn der Zellteilung, was auf eine funktionelle Bedeutung von Membrankompartimenten im Zellzyklus schließen lässt. Anhand der wichtigen bakteriellen Teilungsproteine MinC, MinD, MinE, FtsA und FtsZ als archetypisches System zur Bildung räumlicher Muster stellen wir hier ein einfaches vesikelbasiertes in vitro Modell vor, um die gegenseitige Abhängigkeit von Proteinmusterbildung und Membranheterogenität zu untersuchen. Wie viele andere periphere Membranproteine zeigen Min‐Proteine bei der makroskopischen Musterbildung eine bevorzugte Membranbindung an L d Domänen, was zu einer veränderten Selektion der Oszillationsmodi in phasengetrennten Vesikeln (GUVs) führt. Darüber hinaus führt der Einschluss von bakteriellen Teilungsproteinen in phasengetrennte GUVs zu blebbing‐ähnlichen Membrandeformationen, gefolgt von einer Reorganisation der L o Domänen an der Halsregion des Blebs. Dies korrespondiert gut mit der Domänenumordnung in bakteriellen Membranen, die dem radialen Einschnürungsprozess unmittelbar vorausgeht. Insgesamt stellt das vorgestellte in vitro Modellsystem einen grundlegenden Rahmen dar, um den Mechanismus der Zellteilung unter Berücksichtigung komplexer zellulärer Lipidumgebungen besser zu verstehen.