In Vitro Metabolic Stability of a Casein-Derived Dipeptidyl Peptidase-IV (DPP-IV) Inhibitory Peptide VPYPQ and Its Controlled Release from Casein by Enzymatic Hydrolysis

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作者
Lin Zheng,Qiongyao Xu,Lianzhu Lin,Xin‐An Zeng,Baoguo Sun,Mouming Zhao
出处
期刊:Journal of Agricultural and Food Chemistry [American Chemical Society]
卷期号:67 (38): 10604-10613 被引量:66
标识
DOI:10.1021/acs.jafc.9b03164
摘要

The aim of this study was to investigate the dipeptidyl peptidase-IV (DPP-IV) inhibition and metabolic stability of a casein-derived peptide Val-Pro-Tyr-Pro-Gln (VPYPQ) and its fragments as well as their release from casein following hydrolysis. Results showed that VPYPQ was the most potent DPP-IV inhibitory peptide among them with an IC50 value of 41.45 μM. This might be due to its two internal Pro residues at positions 2 and 4. Moreover, VPYPQ was resistant to hydrolysis by gastrointestinal enzymes and was relatively more stable to hydrolysis by DPP-IV and peptidases in plasma compared with its fragments. Additionally, oral administration of VPYPQ at a dose of 90 μmol/kg body weight could reduce the postprandial blood glucose levels in mice. More importantly, VPYPQ could be released efficiently from casein following hydrolysis by a combination of papain and in vitro digestion, reaching up to 3211.15 μg/g. Therefore, VPYPQ was a promising casein-derived DPP-IV inhibitor.
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